Strukturë
Hemoglobina është një proteinë në trupin e njeriut që ka funksione të rëndësishme për transportin e oksigjenit në gjak. Proteinat në trupin e njeriut gjithmonë përbëhen nga aminoacide të shumta të lidhura së bashku. Aminoacidet pjesërisht merren nga trupi me ushqim, pjesërisht trupi gjithashtu mund të shndërrojë molekula të tjera në aminoacide përmes shndërrimeve enzimatike ose t'i prodhojë ato plotësisht në vetvete.
141 aminoacide individuale lidhen së bashku për të formuar një nën-njësi të hemoglobinës, një globinë. Një molekulë e hemoglobinës përbëhet nga katër globina, me dy nën njësi identike që formojnë secila nga një molekulë. Globinat janë palosur për të formuar një lloj xhepi në të cilin lidhet një molekulë hem, një i ashtuquajtur "kompleks hekuri".
Ky kompleks hekuri, prej të cilit ka katër në një molekulë hemoglobine, lidh nga një molekulë secilin prej oksigjenit, një O2. Për shkak të hekurit në strukturën e tij, hemoglobina merr një ngjyrë të kuqe, e cila i jep tërësisë gjak ngjyra e saj Nëse joni i hekurit tani lidh një molekulë oksigjeni, ngjyra e hemoglobinës ndryshon nga e kuqja e errët në një të kuqe të çelët.
Ky ndryshim i ngjyrës është gjithashtu i dukshëm kur krahasoni venozin dhe arterialin gjak. Gjaku arterial, i cili mbart më shumë oksigjen të lidhur, ka një ngjyrë shumë më të lehtë. Katër nën-njësitë globine kanë një efekt të veçantë në lidhjen e katër molekulave të oksigjenit.
Me secilën molekulë oksigjeni që është e lidhur, ndodhin ndërveprimet midis katër nënnjësive dhe lehtësohet lidhja e një molekule tjetër të oksigjenit. Një hemoglobinë e ngarkuar me katër molekula të oksigjenit është veçanërisht e qëndrueshme. Lirimi funksionon në të njëjtën mënyrë.
Sapo një molekulë e oksigjenit të largohet nga hemoglobina, procesi lehtësohet edhe për tre të tjerët. Në situata të ndryshme të jetës, njerëzit kanë forma të ndryshme të hemoglobinës. Si fëmijë në bark, ai së pari ka hemoglobinë embrionale dhe më vonë fetale.
Nën-njësitë e globinës ndryshojnë në strukturën e tyre kimike dhe bëjnë që hemoglobina infantile të ketë një prirje dukshëm më të lartë për oksigjenin sesa hemoglobina e njerëzve të rritur. Kjo mundëson transferimin e oksigjenit nga gjaku i nënës në gjakun e fëmijës placentë. Njeriu i rritur mund të ketë dy lloje të ndryshme të hemoglobinës, HbA1 ose HbA2, edhe pse HbA1 është mbizotëruese në 98% të të gjithë njerëzve.
If sheqerit në gjak nivelet mbeten shumë të larta për një periudhë të gjatë kohore, një hemoglobinë e shoqëruar me sheqer, HbA1c, mund të jetë e pranishme. Në diagnostikim, përdoret kryesisht për të analizuar afatgjatë sheqerit në gjak nivelet. Methemoglobina është një formë jo funksionale.
Nuk mund të lidhë më oksigjenin. Isshtë i pranishëm në sasi të vogla tek çdo person dhe formohet veçanërisht fort në tym inhalacion ose defekte gjenetike. Sa më i lartë të jetë proporcioni, aq më e madhe është mungesa e oksigjenit për organizmin njerëzor.
Funksioni i hemoglobinës në trupin e njeriut është jetik. Molekula e hekurit në qendër të hemit, e cila bartet nga secila nën-njësi globine, lidh një molekulë oksigjeni. Pasi gjaku venoz në trup pompohet nga e djathta zemër në mushkëri, ajo grumbullohet atje me oksigjenin e thithur.
Prej atëherë quhet i pasur me oksigjen. Mbi kufijtë e alveola pulmonare, oksigjeni përhapet përmes mureve të enëve, në qelizat e kuqe të gjakut, eritrocitet, dhe lidhet kimikisht me jonin e hekurit. Gjaku merr ngjyrën tipike arteriale të kuqe të lehta për shkak të lidhjes dhe më pas pompohet nëpër trup nga e majta zemër përmes qarkullimit të madh të gjakut.
Tek indet që do të furnizojnë gjakun me oksigjen, gjaku rrjedh veçanërisht ngadalë nëpër kapilarë, në mënyrë që indet e mangëta të oksigjenit të nxjerrin molekulën O2 nga gjaku i pasur me oksigjen dhe hemoglobina të kthehet në formën e saj origjinale. Efekti i "kooperativitetit" bën që katër njësitë e globinës të lehtësojnë reciprokisht ngarkimin dhe shkarkimin e molekulave të oksigjenit. Nëse një molekulë e oksigjenit është e lidhur tashmë, lidhja e tre molekulave të tjera lehtësohet shumë.
Si rezultat, përmbajtja e oksigjenit mbetet e qëndrueshme për kohën, madje edhe me kufizime të vogla në pasurimin e oksigjenit. Edhe kufizimet në moshën e vjetër, qëndrojnë në lartësi dhe të vogla gjatë mosfunksionimi fillimisht nuk kanë një ndikim të fortë në ngopja e oksigjenit të gjakut. Edhe nëse presioni i pjesshëm i oksigjenit në ajrin që thithim tashmë ka rënë në gjysmën e vlerës së tij origjinale, ngopja e oksigjenit e gjakut është akoma mbi 80%. isshtë gjithashtu shumë e rëndësishme që hemoglobina të ketë vetinë e lidhjes së oksigjenit në shkallë të ndryshme në varësi të pH, presionit të pjesshëm të CO2, temperaturës dhe 2,3-BPG (2,3-bifosfoglicerinë).
Kjo lejon që sa më shumë të jetë e mundur të lidhen në mushkëri dhe sa më shumë që të jetë e mundur të lirohen në pjesën tjetër të indeve të trupit kur është e nevojshme. 2,3-BPG, e cila prodhohet gjithnjë e më shumë gjatë trajnim në lartësi, për shembull, gjithashtu i mundëson trupit të zvogëlojë forcën e lidhjes së oksigjenit në mënyrë që të lirohet më lehtë. Përveç kësaj, hemoglobina gjithashtu ka funksionin e transportimit të CO2 në një masë të caktuar dhe lirimin e tij në mushkëri.
Në këtë proces, dioksidi i karbonit lidhet gjithashtu me hemoglobinën, por jo me vendin e lidhjes së O2. Për shumë sëmundje, vlera e hemoglobinës është e konsiderueshme. Sidomos sëmundjet e mungesës, të cilat quhen anemi, janë një problem i zakonshëm.
Të gjithë artikujt në këtë seri:
